Rubricator

Des troubles du métabolisme des protéines peuvent être observés à différents stades:

1. Au stade de la réception des protéines nutritives dans le corps. Une personne a besoin d'environ 100 g de protéines par jour. Depuis Comme les protéines contiennent des acides aminés essentiels, leur apport insuffisant entraîne une diminution, voire une absence de synthèse des protéines dans l'organisme.

LIZ ?? nausée, vertiges, hypersensibilité au bruit; défaut

TROIS ?? perte de poids, hypoprotéinémie;

SIG ?? diminution de l'hémoglobine dans le sang;

MET ?? développement de dégénérescence graisseuse du foie et des reins.

Diminution générale du nombre de protéines → carence en protéines → bilan azoté négatif, hypoprotéinémie.

Forme sévère de déficit en protéines? Kwashiorkor. Premièrement, les protéines totales diminuent, une diminution de l'albumine conduit à un œdème (en raison d'une variation de la pression oncotique), une diminution de l'hémoglobine à une anémie et une diminution de la synthèse protéique à une hyperaminoacidémie (augmentation de la KA dans le sang) et une aminoacidurie. Diminue également la synthèse des enzymes pancréatiques (trypsine, chymotrypsine, polypeptidases, ainsi que des protéines), ce qui entraîne une diminution de l'absorption des protéines dans l'intestin.

2. Violation au stade de la digestion.

2.1. Dans l'estomac. Peut hypoaciditas et anaciditas? achlorhydrie (diminution et absence d’acidité dans l’estomac, respectivement). Lorsque l’achlorhydrie commence à pourrir les protéines.

Hyperaciditas ?? l'absorption de la protéine n'est pas perturbée, mais il peut y avoir une lésion de la muqueuse gastrique, passant dans un ulcère.

2.2. Dans l'intestin grêle. Violation de l'absorption de protéines dans la pancréatite, diminution de la sécrétion de trypsine, chymotrypsine.

2.3. Dans les deux points. Augmentation des processus de dégradation des protéines, par exemple avec constipation, obstruction intestinale.

3. perturbation du métabolisme des protéines dans les tissus, c.-à-d. au niveau de l'échange interstitiel. Peut être dû à une violation de l'échange de AK.

3.1. Les troubles métaboliques acquis sont associés à une carence en vitamines; surtout B6 ?? violation des processus de transamination et de désamination de l'AK, l'aminoacidurie se développe. Ou associé à des troubles métaboliques hormonaux de l'AK.

3.2. Troubles héréditaires de l'échange de AK.

Exemple 1: Normalement, la phénylalanine (PEN) sous l'action de la phénylalanine hydroxylase (PAH) est oxydée avec de l'oxygène en tyrosine (TRR).

En cas de pathologie héréditaire (perturbation de la formation de PAGE), le FEN s'accumule dans les tissus puis se transforme en phénylpyruvate, qui peut être converti en lactate de phényle ou en acétate de phényl. Ils s'accumulent dans les tissus et sont excrétés dans l'urine (phénylcétonurie). Ces composés sont toxiques pour les tissus cérébraux, leur accumulation entrave le développement physique et mental. Avec une déficience en HAP, une oligophrénie phénylpyruvique se développe. S'il a évolué selon le type homozygote, l'enfant est retardé mental et doit être placé dans une institution spécialisée. Un diagnostic précoce de phénylcétonurie est nécessaire (les 7 à 10 premiers jours après la naissance). Si ce diagnostic est posé à l'enfant, il lui est alors prescrit un régime pauvre en phénylalanine. Le régime dure jusqu'à 16-18 ans (niveau de développement moyen).

Exemple 2: Troubles génétiques du métabolisme de la tyrosine (TIR). Dans le corps, le TIR est constitué de PHEN (catalysé par le phage). Ensuite, TIR peut se transformer: (1) en mélanine, (2) en hormones thyroïdiennes, (3) en DOPA, puis en adrénaline, (4) en homogentisine, puis en produits finaux (dans l'urine). Si le bloc "TIR → mélanine" (catalysé par la tyrosinase) est violé, on observe alors un albinisme (absence de pigment de peau à la mélanine). Si le bloc est "homogénéisé à → les produits finaux" (catalysé par une oxydase en présence de ascorbique), il y a alcaptonurie: l'urine devient de couleur brun foncé, voire noir. L'alcaptonurie peut également être acquise? avec l'avitaminose C.

Exemple 3: Histidinémie ?? augmentation du SIG dans le sang. Normalement, un SIG sous l'action de l'histidase se transforme en urocanine en tant que (5-formminotétrahydrofolium en-que). L'accumulation de SIG entraîne une altération du développement mental et physique.

4. Violations au stade de la biosynthèse des protéines. Le plus souvent observé une synthèse protéique accrue k.-l. cellule (tumeur maligne).

Pathologie du métabolisme des protéines

La valeur du métabolisme des protéines pour l'organisme est principalement déterminée par le fait que la base de tous ses éléments tissulaires est constituée de protéines, qui sont constamment mises à jour en raison des processus d'assimilation et de dissimilation de leurs parties principales - les acides aminés et leurs complexes. Par conséquent, les troubles du métabolisme des protéines dans diverses variantes sont des composants de la pathogenèse de tous les processus pathologiques sans exception.

Le rôle des protéines chez l'homme:

· Structure de tous les tissus

· Croissance et réparation (récupération) dans les cellules

· Les enzymes, les gènes, les anticorps et les hormones sont des produits protéiques.

· Influence sur l'équilibre hydrique par la pression oncotique

· Participation à la régulation de l'équilibre acido-basique

On peut avoir une idée générale de la violation du métabolisme des protéines en étudiant le bilan azoté de l'organisme et de l'environnement.

1. Un bilan azoté positif est une condition dans laquelle moins d'azote est excrété par l'organisme que ce qui est reçu de la nourriture. Observé pendant la croissance du corps, pendant la grossesse, après le jeûne, avec sécrétion excessive d'hormones anaboliques (GH, androgènes).

2. Un bilan azoté négatif est une condition dans laquelle plus d'azote est excrété par l'organisme que ce qui est reçu par la nourriture. Il se développe pendant le jeûne, la protéinurie, les saignements, la sécrétion excessive d'hormones cataboliques (thyroxine, glucocorticoïdes).

Troubles typiques du métabolisme des protéines

1. Violations de la quantité et de la qualité de protéines entrant dans le corps

2. Absorption avec facultés affaiblies et synthèse des protéines

3. Violation du métabolisme interstitiel des acides aminés

4. Violation de la composition en protéines du sang

5. Violation des dernières étapes du métabolisme des protéines

1. Violations de la quantité et de la qualité de protéines entrant dans le corps

a) Une carence protéique quantitative ou qualitative est l’une des causes les plus fréquentes d’altération du métabolisme des protéines. Cela est dû à la consommation limitée de protéines exogènes pendant le jeûne, à la faible valeur biologique des protéines alimentaires et à la carence en acides aminés essentiels.

Manifestations avec déficit en protéines:

· Bilan azoté négatif

· Ralentissement de la croissance et du développement du corps

· Échec des processus de régénération tissulaire

· Perte de poids

· Diminution de l'appétit et de l'absorption de protéines

Les manifestations extrêmes de la carence en protéines sont le kwashiorkor et le marasme alimentaire.

Folie alimentaire - état pathologique résultant d'un jeûne complet prolongé et caractérisé par un épuisement général, des troubles métaboliques, une atrophie musculaire et un dysfonctionnement de la plupart des organes et des systèmes de l'organisme.

Kwashiorkor - une maladie qui touche les jeunes enfants, est provoquée par un déficit qualitatif et quantitatif en protéines, à condition que l'excès de nourriture total en calories soit.

b) Un apport excessif en protéines entraîne les modifications suivantes dans l'organisme:

· Bilan d'azote positif

· Auto-infection intestinale, autointoxication

· Aversion pour les aliments protéinés

2. Absorption avec facultés affaiblies et synthèse des protéines

· Violations de la digestion des protéines dans l'estomac (gastrite à faible activité sécrétoire et à faible acidité, gastrectomie, tumeurs de l'estomac). Les protéines sont des vecteurs d’informations antigéniques étrangères et doivent être décomposées lors de la digestion, perdant ainsi leur antigénicité, faute de quoi leur division incomplète entraînera des allergies alimentaires.

· Absorption intestinale avec facultés affaiblies (pancréatite aiguë et chronique, tumeurs du pancréas, duodénite, entérite, résection de l'intestin grêle)

· Mutations pathologiques de gènes régulateurs et structurels

· Dysrégulation de la synthèse des protéines (modification du ratio hormones anaboliques et cataboliques)

Physiologie et pathologie du métabolisme des protéines

Les protéines occupent une place centrale dans la structure de la matière vivante et jouent un rôle primordial dans son fonctionnement. Le nombre et la variété de molécules de protéines étant énormes, chaque organisme vivant possède son propre ensemble de protéines. La majeure partie des protéines sont des composants structurels des cellules.

Les protéines remplissent un certain nombre de fonctions importantes dans le corps: accélèrent les réactions chimiques dans la cellule (fonction catalytique), participent à la mise en œuvre de l'information génétique (auto-reproduction et renouvellement), assurent le mouvement (contraction musculaire), protègent le corps contre les microbes, les virus et les substances génétiquement étrangères (anticorps). ), l'hémoglobine de transfert, le fer et d'autres substances (protéines de transport) font partie des récepteurs (fonction du signal).

Sur les 5 × 10 6 types de molécules de protéines du corps humain, la structure exacte n’est pas supérieure à un millier à ce jour. Les macromolécules ayant un poids moléculaire de 5 000 à plusieurs millions de daltons appartiennent aux protéines. Les macromolécules de protéines de poids moléculaire inférieur sont appelées polypeptides, et celles de moins de 20 acides aminés sont appelées peptides.

De nombreux peptides ont une activité biologique élevée. Parmi celles-ci figurent des hormones (vasopressine, ocytocine, hormones de libération, gastrine, sécrétine, etc.), des substances régulant le tonus vasculaire (angiotensine, bradykinine), des neuropeptides - régulateurs des processus de l'activité nerveuse.

La source de protéines pour l'homme est constituée de protéines alimentaires. Dans le tube digestif sous l'influence d'enzymes hydrolytiques, ils sont scindés en acides aminés et perdent ainsi leur spécificité d'espèce. Les protéines non digérées entrent dans le bas de l'intestin, où elles subissent une décomposition bactérienne. Les produits toxiques (putrescine, cadavérine, phénol, etc.) qui se forment dans ce processus entrent dans le foie et le neutralisent. L'absorption des acides aminés dans l'intestin grêle est réalisée par un système de transport actif. Lorsque le sang circule dans la veine porte, les acides aminés pénètrent dans le foie. Ici, une partie des acides aminés est utilisée pour la synthèse des protéines du foie, des protéines du plasma sanguin et d'autres substances. Les acides aminés restants pénètrent dans le sang, puis dans les cellules de l'organisme, où sont synthétisées les protéines nécessaires à ces cellules.

Les produits finaux du métabolisme des protéines sont l'urée, l'acide urique, la créatine, la créatinine, etc. Ces substances sont excrétées par l'organisme. De plus, une certaine quantité d’acides aminés non utilisés dans la synthèse des protéines est constamment excrétée dans les urines.

Toutes les protéines alimentaires ne satisfont pas également les besoins en acides aminés de l’organisme. Le corps a besoin d'une certaine composition. Certains acides aminés ne sont pas synthétisés dans l'organisme et doivent donc obligatoirement être contenus dans des protéines alimentaires (acides aminés essentiels). L'absence de certains acides aminés essentiels dans l'alimentation conduit à une violation de la synthèse d'un certain nombre de protéines et se manifeste cliniquement sous la forme de diverses conditions pathologiques (tableau 12.1).

La nécessité d'acides aminés essentiels est sujette aux fluctuations liées à l'âge. Les enfants, par exemple, ont besoin de quantités accrues de lysine, de thréonine, de leucine, ainsi que d'acides aminés essentiels - la tyrosine et la cystine.

Phénomènes pathologiques causés par la carence en acides aminés essentiels

Le besoin en acides aminés augmente considérablement dans des conditions accompagnées d'une intensification de la synthèse des protéines: grossesse, allaitement, après un saignement, pendant la cicatrisation, etc. Les acides aminés ne se déposant pas dans le corps, le métabolisme normal des protéines est caractérisé par un certain équilibre entre le taux de synthèse des protéines et leur dégradation. Dans un corps en croissance, la synthèse des protéines prédomine et le bilan en azote est donc positif. En cas de prédominance des processus de dégradation des protéines (famine, maladies infectieuses, brûlures, etc.), le bilan azoté est négatif.

L'exclusion des aliments des acides aminés (protéines), associée à une carence en vitamines B chez l'enfant, provoque une maladie appelée kwashiorkor. Le kwashiorkor est commun dans les pays dont la population consomme principalement des glucides avec des aliments (Afrique, Amérique latine). Des cas de pathologie similaire sur fond d’entérite (maladies inflammatoires de l’intestin grêle) et de tuberculose sont décrits. Avec le kwashiorkor, la dystrophie adipeuse se développe dans le foie et des processus atrophiques se produisent dans le pancréas. L'atrophie se développe également dans la musculature striée et dans le myocarde. Dans le sang - hypoprotéinémie et anémie hypochrome. Dans la peau - une violation de la pigmentation, il devient rouge (kwashiorkor - "garçon rouge Kvasha"). Une dermatose est notée chez 50% des enfants malades. La peau altérée se fissure, exposant une couche d'épithélium facilement vulnérable. Dans ces conditions, l'infection se joint souvent. Sur le plan clinique, la maladie se manifeste par une inhibition de la croissance, une perte de poids, un œdème, des troubles de la pigmentation, une léthargie, une apathie, une anémie et des troubles du système digestif. La mortalité de la maladie est très élevée (30 à 40%). Le traitement est une tâche difficile, car L’habitude de l’enfant de manger certains aliments et de vomir constamment tout en consommant d’autres aliments empêche l’organisme d’absorber suffisamment de protéines. Dans de tels cas, des hydrolysats de protéines par voie parentérale sont utilisés. Veillez à utiliser des vitamines, en particulier: A, B₁, Dans₂, Dans₁₂, PP

Très souvent, la pathologie du métabolisme des protéines est associée à la maladie sous-jacente. Dans le même temps, le contenu en protéines du plasma sanguin est perturbé (hypo et hyperprotéinémie).

Les hypoprotéinémies - réduction des protéines plasmatiques - se développent dans les situations suivantes: ingestion insuffisante de protéines dans les aliments (jeûne, alcoolisme, ulcère peptique, tumeurs de l’œsophage); avec une digestion et une absorption insuffisantes des protéines alimentaires (dysenterie, gastro-entérite, dyspepsie); en violation de la synthèse des protéines dans le foie (hépatite chronique et aiguë, cirrhose du foie, dégénérescence graisseuse du foie); en raison de la perte de protéines dans les maladies du rein (syndrome néphrotique). La quantité totale de protéines plasmatiques est également réduite par la perte de sang, l'exsudat important, les épanchements dans les cavités séreuses, la thyréotoxicose, l'insuffisance cardiaque et les tumeurs malignes. Les protéines plasmatiques totales sont réduites principalement en raison de la fraction d’albumine.

L'hyperprotéinémie survient lorsque le sang s'épaissit à la suite d'une déshydratation, d'une transpiration excessive, de diarrhées fréquentes, de vomissements indomptables, de brûlures graves, etc.

Les protéines sanguines totales peuvent augmenter en raison de l'apparition de paraprotéines - "protéines pathologiques". La détection des paraprotéines (par exemple, dans le myélome multiple) est un test de diagnostic.

Ces conditions pathologiques, ainsi qu'un grand nombre d'autres maladies infectieuses et non infectieuses, s'accompagnent d'une diminution du rapport des fractions protéiques du sang - albumine, globulines. Ce phénomène est qualifié de dysprotéinémie. Les violations des fractions protéiques du sang servent souvent d'objectifs de diagnostic et de pronostic.

Toutes ces violations de la teneur en protéines plasmatiques nécessitent le traitement de la maladie sous-jacente.

Les troubles du métabolisme des protéines peuvent être primaires, c'est-à-dire sont le résultat de maladies héréditaires. Cela concerne principalement l'échange d'acides aminés. En cas de déficit en enzymes impliquées dans le métabolisme des acides aminés, la concentration de l'un d'entre eux dans le sang et l'urine (phénylcétonurie, argininémie, etc.) augmente considérablement. Une augmentation de l'excrétion d'acides aminés peut résulter d'une violation de leur réabsorption dans les tubules rénaux (homocystinurie).

Le métabolisme des acides aminés est altéré dans les pathologies héréditaires des systèmes de transport des acides aminés. Cela réduit l'absorption des acides aminés dans les intestins et leur réabsorption dans les reins (cystinurie, aminoglycinurie, tryptophanurie). Toutes ces maladies se caractérisent par une évolution défavorable et, dans certains cas, se terminent par une mort prématurée.

Date d'ajout: 2015-02-23; Vues: 619; ECRITURE DE TRAVAIL

Maladies des troubles de la nutrition protéique

Aspects physiologiques liés à l'augmentation de la valeur nutritionnelle des protéines

Plan de la conférence:

Le rôle des protéines dans l'activité vitale

Un organisme. Troubles de la maladie

Nutrition protéique.

Notion d'équilibre d'azote

Et les conditions de son développement.

La valeur biologique de la protéine.

Sources de protéines dans le régime alimentaire.

Base scientifique du rationnement

Écureuil dans le régime.

Moyens d'assurer la population

Suffisamment de protéines

La nutrition.

Les fonctions de la protéine dans le corps

Plastique (construction)

Enzymatique (synthèse d'enzymes)

Hormonale (synthèse hormonale)

Protecteur (immunisé)

Respiratoire (porter O₂ et CO₂)

Moteur (contraction musculaire)

Visuel (perception lumineuse de l'œil)

Hématopoïétique (synthèse de l'hémoglobine)

Héréditaire (porteur de traits héréditaires)

Membrane (construction de membranes cellulaires)

Spécificité (spécificité individuelle de l'organisme)

Rétention d'eau (caractère hydrophile des protéines, liaison d'un liquide libre)

Energie (11-12% de la ration énergétique quotidienne)

Maladies des troubles de la nutrition protéique

Pathologie du métabolisme des protéines

(manuel pédagogique pour le travail indépendant des étudiants)

Recommandé pour publication par la Centrale

Conseil méthodologique de coordination de l'Université de médecine de Kazan

PATHOLOGIE DE L’ÉCHANGE DE PROTÉINES (aide pédagogique au travail indépendant des étudiants). Kazan 2006. - 20 p.

Compilé par: prof. MMMnnebayev, F.I. Mukhutdinova, prof. Boychuk ST., Assoc. LD Zubairova, Assoc. A.Yu.Teplov.

Réviseurs: prof. A.P.Tsibulkin prof. L.N.vanov

En raison de la diversité des fonctions des protéines, leur métabolisme protéique "omniprésent" est un maillon plutôt vulnérable du métabolisme. En conséquence, dans de nombreux processus pathologiques, les désordres primaires et secondaires dans divers liens du métabolisme des protéines occupent une place importante dans leur pathogenèse et déterminent finalement le degré de réalisation des réactions adaptatives protectrices et des mécanismes adaptatifs.

Le manuel de la méthode prend en compte la section correspondante du programme de physiologie pathologique.

Introduction

Toutes les protéines sont dans un état de métabolisme actif continu - décomposition et synthèse. L'échange de protéines fournit la totalité du côté plastique de l'activité vitale du corps. Selon l'âge, il existe un bilan azoté positif et négatif. À un jeune âge, l’équilibre azoté positif (croissance accélérée) prédomine, ainsi qu’à l’âge mûr et chez les personnes âgées - un état d’équilibre azoté dynamique, c’est-à-dire une synthèse stabilisante qui soutient l’intégrité morphologique de l’organisme. À un âge plus avancé - la prédominance des processus cataboliques. La synthèse régénérative trouvée en pathologie est également un exemple de bilan azoté positif. Au cours de la période hebdomadaire, jusqu'à 50% de l'azote dans le foie est renouvelé, tandis que dans le muscle squelettique, seulement 2,5% est renouvelé au cours de la même période.

La pathologie du métabolisme des protéines est la pathologie de la conformité des processus de synthèse et de dégradation des protéines. La principale pathologie du métabolisme des protéines est la carence totale en protéines, caractérisée par un bilan azoté négatif. Parallèlement à la possibilité de développement de cette forme générale de violation du métabolisme des protéines, la même violation peut également se produire pour certains types de protéines (violation de la synthèse de tout type de protéine dans l'organisme entier ou dans un organe).

Le lien intermédiaire dans le métabolisme des protéines est une perturbation du métabolisme des acides aminés. La pathologie du métabolisme des protéines comprend également une violation de la formation et de l'élimination des produits finaux dans le métabolisme des protéines (c'est-à-dire la pathologie du métabolisme de l'azote).

Carence totale en protéines

Il peut être d'origine alimentaire ou dû à des mécanismes neuroendocriniens de synthèse et de désintégration altérés, ou à des mécanismes cellulaires de synthèse et de désintégration. L’apparition d’un déficit alimentaire protéique total dû à:

1. Les formes de protéines disponibles dans le corps sont absentes (comme dans le métabolisme des glucides et des lipides);

L'azote est absorbé par les cellules animales uniquement sous forme de groupes amino, d'acides aminés;

Les squelettes carbonés d'acides aminés indépendants ont une structure distinctive et ne peuvent pas être synthétisés dans le corps. Par conséquent, le métabolisme des protéines dépend de l'apport en acides aminés de l'extérieur avec la nourriture. L'échange d'acides aminés est interconnecté avec l'échange de substances énergétiques. Les produits d'acides aminés peuvent également être utilisés comme matériau énergétique - il s'agit d'acides aminés glucogéniques et cétogènes. D'autre part, la synthèse des protéines est toujours associée à l'utilisation de l'énergie.

Si les ressources en énergie ne répondent pas aux besoins du corps, les protéines sont utilisées pour les besoins énergétiques. Ainsi, lorsque vous ne recevez que 25% de toutes les matières énergétiques nécessaires (glucose, lipides), toutes les protéines des aliments sont utilisées en tant que matières énergétiques. Dans ce cas, la valeur anabolique des protéines est zéro. Par conséquent, un apport insuffisant en lipides, en glucides, perturbe le métabolisme des protéines. Vitamines B₆, Dans₁₂, C, A sont des coenzymes d'enzymes effectuant des processus de biosynthèse. À partir de là, la carence en vitamines provoque également des perturbations dans le métabolisme des protéines.

En cas de manque d'apport en protéines ou de basculement vers les sources d'énergie (en raison d'un apport insuffisant en graisses ou en glucides), les phénomènes suivants se produisent:

1. L’intensité des processus anaboliques du métabolisme actif des structures protéiques est fortement limitée et la quantité d’azote libéré diminue;

2. Redistribution de l'azote endogène dans le corps. Ce sont des facteurs d’adaptation au manque de protéines.

Déficit sélectif en protéines (carence en protéines) - dans ces conditions, la restriction de l'excrétion de l'azote et sa redistribution dans le corps sont mises en avant. Cela révèle l'hétérogénéité des troubles du métabolisme des protéines dans différents organes: l'activité des enzymes du tube digestif

fortement limitée, et la synthèse des processus cataboliques n'est pas perturbée. Dans le même temps, les protéines du muscle cardiaque sont moins touchées. L'activité des enzymes de désamination diminue, tandis que les enzymes de transamination conservent leur activité beaucoup plus longtemps. La formation de globules rouges dans la moelle osseuse est maintenue pendant longtemps et la formation de globine dans la structure de l'hémoglobine est perturbée très tôt. Dans les glandes endocrines, des changements atrophiques se développent. En clinique, la famine de protéines est en grande partie incomplète.

Les causes de privation incomplète de protéines (déficit partiel) sont les suivantes: a) altération de l'absorption de protéines; b) obstruction du tractus gastro-intestinal; c) maladies chroniques avec perte d'appétit. Dans ce cas, le métabolisme des protéines est perturbé à la fois par leur apport insuffisant et par l'utilisation de protéines comme matériau énergétique. Dans ce contexte, les processus adaptatifs compensent dans une certaine mesure la carence en protéines. Par conséquent, l'épuisement des protéines ne se développe pas longtemps et l'équilibre en azote persiste longtemps (certes, mais à un niveau faible). En raison d’une diminution du métabolisme des protéines, la structure et le fonctionnement de nombreux organes sont perturbés (une perte de protéines se produit dans les structures du foie, de la peau et des muscles squelettiques). Il convient de noter que, dans ce cas, il existe une préservation relative de la synthèse de certaines protéines en violation de la synthèse d’autres types de protéines. La synthèse des protéines plasmatiques, des anticorps, des enzymes (y compris le tube digestif, ce qui entraîne une perturbation secondaire de l'absorption des protéines) est limitée. En raison d’une violation de la synthèse des enzymes du métabolisme des glucides et des lipides, les processus métaboliques du métabolisme des lipides et des glucides sont perturbés. L’adaptation à une privation incomplète de protéines n’est que relative (en particulier chez les organismes en croissance). Les jeunes organismes ont un déclin adaptatif.

l'intensité du métabolisme des protéines (ralentissement du métabolisme) est moins parfaite que chez l'adulte. Dans les conditions de régénération et de convalescence, une restauration complète de la structure n'est pas observée pendant une longue période et les plaies ne guérissent pas longtemps. Ainsi, avec un jeûne incomplet prolongé, une déplétion prononcée en protéines et la mort peuvent survenir. Une privation incomplète de protéines est souvent constatée avec une absorption réduite

les protéines, qui se manifestent par toute modification du taux d'hydrolyse, la promotion de la masse alimentaire et l'absorption de ces produits - le plus souvent sous diverses formes de violation de la fonction de sécrétion gastro-intestinale, d'activité pancréatique et de pathologie de la paroi de l'intestin grêle. La fonction de l'estomac dans l'hydrolyse des protéines est:

1. Endopeptidase - pepsine - rompt les liaisons peptidiques internes, entraînant la formation de polypeptides.

2. Le rôle de réserve et le flux discontinu de la masse alimentaire dans les parties inférieures du tractus gastro-intestinal (ce processus est interrompu lorsque le péristaltisme est accéléré). Ces deux fonctions de l'estomac sont perturbées dans les états achiles, avec une diminution de l'activité de la pepsine (ou le pepsinogène est peu sécrété): le gonflement des protéines alimentaires diminue et le pepsinogène est mal activé. En fin de compte, il existe un manque relatif d'hydrolyse des protéines.

La violation de l'absorption des protéines dans le GI supérieur peut être: avec un manque de suc pancréatique (pancréatite). De plus, la violation de l'activité de la trypsine peut être primaire ou secondaire. Il peut y avoir une activité insuffisante et une quantité insuffisante de suc intestinal, car il contient de l’entérokinase, qui active la conversion du trypsinogène en trypsine, du chymotrypsinogène en chymotrypsine. Une activité ou une quantité insuffisante de trypsine entraîne à son tour une violation de l'action et des enzymes protéolytiques intestinales - les exopeptidases du suc intestinal: les aminopolypeptidases et les dipeptidases, qui séparent des acides aminés individuels.

Lorsque l'entérocolite, accompagnée d'une diminution de la sécrétion, accélère la motilité et une absorption réduite de la membrane muqueuse de l'intestin grêle, une déficience complexe dans l'absorption des protéines se développe. Le péristaltisme accéléré est particulièrement important car le contact entre le chyme et la paroi intestinale est perturbé (cela perturbe également la digestion pariétale, ce qui est important pour l'élimination des acides aminés et leur absorption ultérieure). Le processus d'absorption dans l'intestin: 1. Adsorption des acides aminés à la surface de la muqueuse intestinale. membrane cellulaire épithéliale contient

beaucoup de lipides, ce qui réduit la charge négative du mucus. 2. Les enzymes impliquées dans le transport des acides aminés (phosphoamidase, éventuellement aussi transférase) à travers l'épithélium intestinal, ont probablement une affiliation à un groupe (en d'autres termes, différents systèmes de transport existent pour différents groupes d'acides aminés, des relations compétitives étant créées entre les acides aminés lors de l'absorption). Lorsque l'entérocolite condition oedémateuse de la membrane muqueuse, accélération de la motilité et l'affaiblissement de l'apport énergétique du processus d'absorption violent l'absorption dans l'intestin. Ainsi, l'équilibre qualitatif des acides aminés entrants est perturbé (absorption inégale d'acides aminés individuels dans le temps, un déséquilibre dans le rapport des acides aminés dans le sang - un déséquilibre). Le déséquilibre entre les acides aminés individuels dans la pathologie d'assimilation est dû au fait que l'absorption des acides aminés individuels se produit à différents moments du processus de digestion lors du clivage des acides aminés. Par exemple, la tyrosine et le tryptophane sont séparés dans l'estomac. La transition entière dans les acides aminés des protéines alimentaires s'effectue en 2 heures (pendant ce temps, elles apparaissent dans le sang), et pendant la pathologie, cette période est prolongée. À partir du sang, les acides aminés pénètrent dans les cellules où ils sont utilisés pour la synthèse ou sont désaminés. Et pour le passage de la synthèse, il est nécessaire que tous les partenaires des acides aminés soient simultanément et dans certaines proportions. En violation des processus d'absorption, ce rapport est perturbé et les acides aminés ne sont pas utilisés pour la synthèse des protéines, mais sont dégradés au cours de la désamination. Un déséquilibre des acides aminés se produit. Ce phénomène se produit lorsque l'on ne mange qu'un seul type de protéines alimentaires (aliments monotones). L'état de déséquilibre et d'altération de la synthèse peut se manifester par le développement d'une intoxication (lorsque l'organisme est surchargé d'acides aminés, ils ont un effet toxique ou résultent d'une désamination excessive. Les acides aminés séparés lors de la décomposition forment des produits toxiques. En fin de compte, une carence générale en protéines survient à la suite d'un apport insuffisant ou d'une digestion et d'une absorption altérées, etc. L’autre côté du déséquilibre est une violation du métabolisme des protéines dans le traitement sélectif.

des carences en acides aminés individuels (ce qui signifie irremplaçable), et ici la synthèse des protéines est principalement altérée, ce qui fait que cet acide aminé prédomine. C'est une déficience en acides aminés. Ainsi, les troubles nutritionnels du métabolisme des protéines peuvent être associés à un déficit quantitatif, à une uniformité qualitative, à un déficit quantitatif en acides aminés individuels, à une prédominance quantitative en acides aminés individuels, qui sont tous combinés dans la notion de déséquilibre.

Les violations des processus neurohumoraux peuvent également être à la base des violations des processus de synthèse et de dégradation des protéines. Chez les animaux très développés, la régulation de la synthèse des protéines est assurée par le système nerveux et les hormones. La régulation nerveuse se déroule de deux manières: 1. Exposition directe (trophique). 2. Par des effets indirects - par des hormones (modifications de la fonction des glandes endocrines, dont les hormones sont directement liées au métabolisme des protéines).

Classification des types de synthèse protéique et hormonale

Troubles du métabolisme des protéines - Physiopathologie. Tome 2

Energie et échange principal

L'énergie contenue dans la nourriture, lors de la digestion, est libérée à l'extérieur. La moitié est transformée en chaleur et la seconde moitié est stockée sous forme d'adénosine triphosphate (ATP). Les raisons suivantes peuvent perturber la formation d'ATP chez les femmes:

• hyperthyroïdie (excès d'hormones thyroïdiennes);
• maladies infectieuses;
• exposition au froid;
• apport excessif de vitamine C.

Sous l'influence de ces facteurs, le corps stocke moins d'énergie que nécessaire.

Métabolisme de base - quantité d'énergie suffisante pour maintenir la vie au repos. Chez les hommes, il est de 1600 kcal par jour, chez les femmes de 10% de moins. Les états suivants augmentent le taux métabolique de base:

• stress, anxiété;
• névrose;
• fièvre
• diabète sucré;
• augmentation de la production d'hormones somatotropes stimulant la thyroïde, d'hormones thyroïdiennes et sexuelles, de catécholamines (adrénaline et noradrénaline);
• l'allergie;
• exercice et autres.

À la suite d’une violation du métabolisme énergétique et de l’amélioration du métabolisme basal, le corps dépense plus d’énergie qu’il en reçoit et commence à utiliser ses réserves: le tissu musculaire, puis les réserves de glucides dans le foie et les muscles, puis ses propres protéines. Le résultat est une diminution du poids corporel, une perturbation de tous les organes internes, des troubles du système nerveux.

Les états suivants réduisent le taux métabolique de base, c’est-à-dire réduisent la consommation d’énergie des femmes:

• le jeûne;
• l'anémie;
• réduction de la production d'hormones;
• des dommages au système nerveux, tels que la démence sénile;
• dormir

Avec une diminution du taux métabolique de base, le corps reçoit peu d'énergie, car les processus de digestion des aliments sont supprimés ou ne suffisent pas du tout. En conséquence, il est également contraint d'utiliser ses ressources et d'être épuisé.Le traitement de ce type d'infractions est entièrement déterminé par la raison qui les a provoquées.

Échange de protéines

Dans le tube digestif, les protéines sont dégradées sous l'influence d'enzymes protéolytiques. En même temps, d’une part, les protéines et autres composés azotés qui composent les aliments perdent leurs caractéristiques spécifiques, d’autre part, les acides aminés sont formés à partir de protéines, les nucléotides sont formés à partir d’acides nucléiques, etc. Les substances formées lors de la digestion d'aliments ou de substances contenant de l'azote et contenant un faible poids moléculaire sont soumises à une absorption.

La synthèse des structures protéiques dans le corps est le lien central dans le métabolisme des protéines. Même de petites violations de la spécificité de la biosynthèse des protéines peuvent entraîner de profonds changements pathologiques dans le corps.

Parmi les causes de violation de la synthèse des protéines, divers types de carences nutritionnelles occupent une place importante (jeûne complet et incomplet, manque d'acides aminés essentiels dans les aliments, violation des rapports quantitatifs entre les acides aminés essentiels entrant dans le corps).

Si, par exemple, les protéines tissulaires tryptophane, lysine et valine sont dans des rapports égaux (1: 1: 1) et que, dans le cas des acides aminés, ces acides aminés ont un rapport (1: 1: 0,5), la synthèse des protéines tissulaires sera alors assurée à Ce n'est que la moitié.

En l'absence d'au moins l'un des 20 acides aminés essentiels dans les cellules, la synthèse des protéines s'arrête en général.

Les protéines du corps sont constamment dans un état dynamique: en voie de décomposition continue et de biosynthèse. La violation des conditions nécessaires à la réalisation de cet équilibre mobile peut également conduire au développement d'un déficit général en protéines.

En règle générale, la demi-vie de différentes protéines varie de plusieurs heures à plusieurs jours. Ainsi, le temps biologique pour la réduction de moitié de la sérum albumine humaine est d’environ 15 jours. L'ampleur de cette période dépend en grande partie de la quantité de protéines dans les aliments: avec une diminution de la teneur en protéines, elle augmente et, avec une augmentation - décroît.

Dans la plupart des cas, l’accélération de la dégradation des protéines s’accompagne du développement d’un bilan azoté négatif dans l’organisme du fait de la prédominance des processus de dégradation des protéines sur leur biosynthèse.

Pathologie du stade final du métabolisme des protéines.

Les principaux produits finaux du métabolisme des protéines sont l'ammoniac et l'urée. La pathologie du stade final du métabolisme des protéines peut se manifester par une violation de la formation des produits finis ou une violation de leur élimination.

La liaison de l'ammoniac dans les tissus du corps revêt une grande importance physiologique, car l'ammoniac a un effet toxique principalement sur le système nerveux central, provoquant ainsi son excitation vive.

Dans le sang d'une personne en bonne santé, sa concentration ne dépasse pas 517 µmol / l. La liaison et la neutralisation de l'ammoniac s'effectuent selon deux mécanismes: dans le foie par formation d'urée et dans d'autres tissus par addition d'ammoniac à l'acide glutamique (par amination) avec formation de glutamine.

Le mécanisme principal de la liaison à l'ammoniac est la formation d'urée dans le cycle ornithine citrulline-arginine (Fig. 9.3).

Des violations de la formation d'urée peuvent survenir à la suite d'une diminution de l'activité des systèmes enzymatiques impliqués dans ce processus (pour l'hépatite, la cirrhose du foie) et d'une déficience générale en protéines. Lorsque la formation d'urée est perturbée, l'ammoniac s'accumule dans le sang et les tissus et la concentration en acides aminés libres augmente, ce qui s'accompagne du développement d'une hyperazotémie.

Dans les formes sévères d’hépatite et de cirrhose, lorsque sa fonction de formation d’urée est fortement altérée, une toxicité prononcée de l’ammoniac se développe (dysfonctionnement du système nerveux central avec le développement du coma).

Des défauts héréditaires dans l'activité des enzymes peuvent être à l'origine du trouble de la formation d'urée. Ainsi, une augmentation de la concentration d'ammoniac (ammonium) dans le sang peut être associée au blocage de la carbamyl phosphate synthétase et de l'ornithinecarbo-yltransférase.

catalyser la liaison de l'ammoniac et la formation d'ornithine. Avec un défaut héréditaire d’arginine succinate synthétase dans le sang, la concentration de citrulline augmente fortement, de sorte que la citrulline est excrétée dans l’urine (jusqu’à 15 g par jour), c.-à-d. citrullinurie en développement.

Dans d'autres organes et tissus (muscles, tissus nerveux), l'ammoniac est lié à la réaction d'amidation par addition d'acides aminés dicarboxyliques libres au groupe carboxyle. Le substrat principal est l'acide glutamique.

Une violation du processus d'amidation peut survenir avec une diminution de l'activité des systèmes enzymatiques à l'origine de la réaction (glutaminase) ou en raison de la formation intensive d'ammoniac en quantités dépassant les possibilités de sa liaison.

La créatinine est un autre produit final du métabolisme des protéines, qui se forme lors de l'oxydation de la créatine (azote musculaire). La teneur en créatinine quotidienne normale dans l'urine est d'environ 1 à 2 g.

La créatinurie - une augmentation du niveau de créatinine dans l'urine - est observée chez les femmes enceintes et les enfants pendant une période de croissance intensive.

Lors du jeûne, l'avitaminose E, les maladies infectieuses fébriles, la thyrotoxicose et d'autres maladies caractérisées par des troubles métaboliques dans les muscles, la créatinurie indique une violation du métabolisme de la créatine.

Les protéines sont l’un des éléments structurels les plus complexes du corps humain. Ils sont nécessaires pour assurer la respiration normale, la digestion, la neutralisation des substances toxiques, l'activité normale du système immunitaire et de nombreuses autres fonctions, telles que:

1. Participation à des réactions chimiques en tant que catalyseurs. Actuellement, plus de 3 000 enzymes sont connues, qui sont des composés protéiques dans la nature.
2. Fonction de transport Avec l'aide de la protéine d'hémoglobine, chaque cellule de notre corps reçoit de l'oxygène, les lipoprotéines aident à "emballer" et à transporter de la graisse, etc.
3. Protection du corps contre l'infection. Le système immunitaire ne pourrait pas s’acquitter efficacement des tâches qui lui étaient assignées s’il n’existait pas d’anticorps, qui sont également des composés protéiques.
4. Arrêter le saignement. La fibrine, le fibrinogène, qui est nécessaire à la formation d'un caillot sanguin et à la formation ultérieure d'un caillot sanguin, est également une protéine.
5. Contraction musculaire, offrant la possibilité d'exercer un mouvement. Cela est possible grâce à la présence dans chaque cellule musculaire de protéines contractiles - actine et myosine.
6. Cadre et structure. Les protéines sont incluses dans le squelette des parois cellulaires, des cheveux, des ongles, les molécules de protéines sont constituées de protéines, elles entrent dans la composition des tendons, des ligaments et fournissent l’élasticité et la durabilité de la peau.
7. Assurer le fonctionnement du corps dans son ensemble. De nombreuses hormones qui régulent divers processus et le travail d'organes individuels sont également des protéines.
8. Fonction anti-œdémateuse. Les protéines d’albumine protègent le corps de l’apparence d’un soi-disant œdème affamé.
9. Approvisionnement en énergie Comme vous le savez, le fractionnement de 1 g de protéines donne une énergie de 4 kilocalories.

Symptômes du métabolisme des protéines

La protéine est un matériau indispensable pour le corps. La raison de leur carence est la famine ou des maladies du tractus gastro-intestinal. La dégradation accrue des protéines dans l'organisme se produit au cours du processus de cancer, de la tuberculose, de l'hyperthyroïdie, de la fièvre, des brûlures, du stress, des maladies du rein et de l'hypovitaminose. Nombre de ces facteurs affectent souvent les femmes.

Échange de glucides

Comme les protéines et les lipides, les glucides sont parmi les composés chimiques les plus importants. Dans le corps humain, ils remplissent les fonctions principales suivantes:

1. Fournir de l'énergie.
2. Structurelle.
3. De protection.
4. Participe à la synthèse de l'ADN et de l'ARN.
5. Participer à la régulation du métabolisme des protéines et des graisses.
6. Dynamiser le cerveau.
7. Autres fonctions: sont des composants de nombreuses enzymes, protéines de transport, etc.

Symptômes du métabolisme des glucides

Avec un excès de glucides sont observés:

• augmentation de la glycémie
• l'obésité.

L'élévation du glucose se produit dans des cas tels que:

• manger beaucoup de bonbons (dure généralement plusieurs heures après l'ingestion),
• augmenter la tolérance au glucose (la glycémie après avoir consommé des sucres reste élevée pendant une période prolongée),
• le diabète.

Les symptômes de la carence en glucides sont les suivants:

• troubles métaboliques des protéines, des lipides, le développement de l'acidocétose,
• hypoglycémie,
• faiblesse générale
• somnolence
• tremblement des membres
• perte de poids.

Le plus souvent, une carence en glucides survient pendant le jeûne, des anomalies génétiques, une surdose d’insuline lors du diabète.

Quels tests doivent passer pour vérifier le métabolisme des glucides?

• Prise de sang pour le sucre.
• Analyse d'urine pour le sucre.
• Test sanguin pour l'hémoglobine glycosylée.
• Test de tolérance au glucose.

Les glucides fournissent la fonction énergétique la plus importante et nourrissent les cellules du cerveau. Ces glucides compensent instantanément la perte d'énergie sous diverses charges et dans des situations stressantes.

Le corps humain réagit fortement à la fois à une augmentation du taux de glucose et à une baisse de la glycémie. Les maladies causées par des troubles métaboliques de type glucides accompagnent souvent une personne à vie.

De plus, les valeurs critiques de la glycémie peuvent être fatales.

Les troubles du métabolisme des glucides sont possibles dans les types suivants:

Régime métabolique

Ses principes sont basés sur la restauration du fonctionnement normal des systèmes et des organes humains. Dans le même temps, le principal signe indiquant que ce régime, prescrit pour les troubles métaboliques, a commencé à agir, est le sentiment constant de petite faim.

Il convient de noter que le régime Pevzner implique une saturation du corps avec 2 000 calories par jour, de sorte que le métabolisme se rétablira plutôt lentement, mais les résultats d'une perte de poids seront longs.

Dans tout régime alimentaire, il existe des recommandations et des restrictions.

PATHOLOGIE DE L’ÉCHANGE DE PROTÉINES;

Introduction: Les troubles du métabolisme des protéines qui surviennent dans diverses maladies, états pathologiques et processus sont caractérisés par une grande diversité et une importance biologique.

Il est connu que les protéines occupent une place prépondérante dans le corps, car elles forment la base des unités structurelles, de transport et fonctionnelles des cellules et de la substance intercellulaire. Les protéines, contrairement aux lipides et aux glucides, ne se déposent pas dans le corps. À cet égard, les protéines utilisées pour assurer les fonctions vitales de l'organisme résultant de leur dégradation doivent être constamment reconstituées à partir de l'environnement extérieur au moyen de substrats appropriés à partir desquels sont synthétisées des substances protéiques simples et complexes et des composés spécifiques à l'organisme. Au lieu d'environ 100 g de protéines perdues chaque jour dans l'organisme, il faudrait en synthétiser la même quantité.

Étant donné que toutes les protéines contiennent des atomes d'azote, l'état du métabolisme des protéines est généralement évalué à l'aide de l'indicateur résultant d'un équilibre aléatoire.

Une personne en bonne santé a un bilan azoté - la quantité de substances azotées excrétées par l'organisme est égale à la quantité de substances azotées consommées dans les aliments.

Lorsque les processus anaboliques sont activés (ou s’ils prédominent sur les processus cataboliques), l’azote s’accumule dans le corps, c.-à-d. développe un bilan azoté positif. Ces derniers peuvent être détectés à la fois dans des conditions physiologiques (pendant la grossesse, la croissance du corps) ou lors de l'introduction de médicaments anaboliques, et dans certains types de pathologies (production excessive d'androgènes, de minéralocorticoïdes, d'insuline, d'hormone de croissance, d'activation du système nerveux autonome parasympathique, etc.).

Avec l’activation des processus cataboliques (ou leur prévalence sur les processus anaboliques), on observe une diminution de la quantité d’azote dans le corps, c’est-à-dire développe un bilan azoté négatif. Ce dernier peut être détecté dans des conditions de stress intense, d'intoxication, d'infections, de blessures, de stimulation généralisée du système nerveux sympathique ou somatique, d'activation du système sympatho-surrénalien (SED), d'hypothalamo-hypophyso-corticosurrénal (GGAS), de la glande thyroïde ou de l'ensemble du GGTS, avec jeûne complet ou partiel Refroidissement général et surchauffe du corps.

Des violations du métabolisme des protéines peuvent survenir à la suite de troubles distincts ou combinés des principales étapes suivantes (associées aux principales étapes de la digestion):

- réduction de l'apport alimentaire en tant que quantité totale de protéines et, en particulier, d'acides aminés essentiels,

- violations du broyage mécanique des aliments protéiques dans la bouche (avec la participation des dents, des muscles masticateurs, de la salive),

- violations de la formation d'un gros morceau de nourriture à part entière et de sa déglutition (avec la participation des muscles striés de la langue, des muscles masticateurs, des muscles du pharynx, de la partie supérieure de l'œsophage et des muscles lisses de l'oesophage moyen et inférieur);

- violations de la digestion des protéines dans l'estomac (avec la participation de pepsines et d'acide chlorhydrique; de ​​polypeptides et d'oligopeptides), de l'intestin grêle (avec la participation de tryps pancréatiques et intestinales et de bicarbonates biliaires, de sucs pancréatiques et intestinaux) et de gros intestins (avec la participation de microorganismes sapr phyte);

- mauvaise absorption des produits de dégradation des protéines (principalement des acides aminés) dans l'intestin grêle supérieur en raison de: inhibition des systèmes de transport microvilleux, réduction des processus de phosphorylation dans la muqueuse de l'intestin grêle, développement de processus inflammatoires et dystrophiques dans l'intestin muqueux, diminution de l'apport en protéines dans les aliments (pendant le jeûne), inhibition de la digestion des protéines dans le tractus gastro-intestinal, augmentation du péristaltisme et accélération de l'évacuation des aliments de l'estomac et des intestins;

- perturbation du transport des produits de dégradation des protéines (principalement les acides aminés);

- Interruption du métabolisme dans la muqueuse intestinale et divers tissus corporels. Parallèlement à une augmentation du nombre de métabolites oxydés, ceci entraîne une modification du contenu de divers acides aminés à la suite de troubles du processus: - transamination d’acides aminés (à savoir la formation de nouveaux acides aminés due à une violation du transfert réversible du groupe amino en acide céto sans formation intermédiaire d’ammoniac libre), due à une carence en pyridine (vitamine b₆), réduisant l'activité des transaminases, les effets des corticostéroïdes (principalement des glucocorticoïdes) et des hormones thyroïdiennes (triiodothyronine et thyroxine); - désamination oxydative d'acides aminés (processus de destruction des acides aminés usagés par retrait du groupe amino). Ceci est dû à un déficit en pyridoxine, riboflavine (vitamine B)₂) ou d’acide nicotinique (vitamine PP), ainsi que pendant l’hypoxie et la famine alimentaire; - la décarboxylation des acides aminés (formation de CO₂ et les amines biogènes, en particulier, une altération de la formation d'histamine à partir d'histidine, de sérotonine à partir de 5-hydroxytryptamine). Ceci est observé avec des défauts génétiques conduisant au déficit en décarboxylases, avec l'hypovitaminose B₆. L'intensification de la décarboxylation est observée au cours de l'hypoxie;

- altération de la synthèse des protéines dans le corps. Ceci se produit avec une diminution de la quantité et une violation de la composition qualitative des acides aminés qui surviennent lors de troubles de la synthèse et de l'activité de diverses enzymes, de troubles de l'innervation (triple contrôle neural), de la régulation hormonale (diminution de la formation et de l'action des hormones sexuelles, augmentant la production et l'activité des glucocorticoïdes et des hormones thyroïdiennes, et.d.

- violations du stade final du métabolisme des protéines, c.-à-d. troubles de la formation des substances finales contenant de l'azote (NH₃, NH₄, urée, acide urique, glutamine, créatine, créatinine, indican), ainsi que des substances contenant de l’azote (CO₂ et H₂O)

Les violations du stade final du métabolisme des protéines sont généralement jugées par l'indicateur moyen - le niveau d'azote résiduel (non protéique) dans le sang, dont le contenu est normalement compris entre 0,2 et 0,4 g / l). Azote résiduel sur

50% de l'azote uréique, 25% des acides aminés et 25% des autres produits azotés. La partie non azotée de l'azote (constituant 50% de l'azote résiduel total) est appelée azote résiduel.

Une augmentation de l'azote résiduel dans le sang (hyperasotémie) peut se produire en augmentant la quantité d'azote résiduel (autre que l'urée) (constatée dans certains types de pathologies, en particulier l'insuffisance hépatique), et en raison de l'azote uréique, noté en violation de la fonction excrétrice rénale. L'hyperazotémie survient souvent lors d'hypoxie, de traumatismes, d'intoxication ou d'infections.

Dans des conditions de pathologie, une augmentation des taux sanguins d'ammoniac toxique (NH₃). Cela se produit notamment lorsque: - une diminution de la fonction urinaire des reins et des voies urinaires, - une diminution de l'HN.₄- fonctions de l'urée, du foie et des reins, - inhibition des fonctions de formation de glutamine de divers organes.

La pathologie du métabolisme des nucléoprotéines est également causée par le développement de troubles du stade final du métabolisme des protéines, principalement des bases azotées puriques, entraînant une altération de la formation, des dépôts dans les tissus et l'excrétion de l'acide urique. Dans la genèse de la pathologie du métabolisme des nucléoprotéines, il est important d'augmenter à la fois la formation et le dépôt, ainsi que l'excrétion de l'acide urique par l'organisme. Ceci s'accompagne d'une augmentation significative de sa teneur dans le sang (hyperuricémie) et du dépôt de sels d'acide urique sous forme de cristaux dans les tissus, principalement dans les gaines tendineuses, le cartilage, diverses articulations, notamment des mains, ce qui conduit au développement d'une inflammation chronique proliférative et d'une maladie nosologique, appelée goutte. Cette maladie se caractérise également par une augmentation de l'excrétion urinaire de cristaux d'urate (calculs d'urate). Un effet thérapeutique positif de l'utilisation de préparations de lithium, réduisant la formation de cristaux et de calculs. Il convient de noter que chez les individus en bonne santé, en particulier les plus âgés, qui consomment trop de viande, de bière, de noix (contenant des purines), une hyperuricémie peut également être notée. Des troubles du métabolisme des nucléoprotéines, accompagnés d'une augmentation de la formation et du dépôt de cristaux d'urate, sont également observés dans d'autres maladies (athérosclérose, brûlures, pneumonie croupeuse, leucémie).

Les violations de la quantité totale de protéines dans le sang et de sa composition en protéines peuvent se manifester par une hypo-, une hyper-et une dysprotéinémie.

L'hyperprotéinémie s'accompagne d'une augmentation (supérieure à 85 g / l) de la teneur en protéines du plasma sanguin. Il peut être absolu (avec myélome, infections chroniques avec hypergammaglobulinémie, ainsi que diverses affections lymphoprolifératives) et relatif (avec épaississement du sang, déshydratation du corps).

L'hypoprotéinémie est caractérisée par une diminution (inférieure à 65 g / l) de la teneur en protéines du plasma sanguin. Il survient à la fois avec une diminution des apports dans le corps et avec une diminution de la synthèse de ses protéines (globulines et en particulier de l'albumine), ainsi qu'avec une augmentation de leur excrétion dans l'urine - hyperprotéinurie (due à des lésions rénales (filtration et réabsorption altérées) et des voies urinaires), ou avec une perte de sang, des hémorragies, une exsudation massive et une extravasation.

La dysprotéinémie s'accompagne d'une modification du rapport des différentes fractions protéiques, sans modification ni modification du contenu en protéines totales, par exemple une augmentation ou une diminution du rapport albumine / globuline (A / G), qui est normalement (1,2 -1,8): 1.

Dans les conditions de la pathologie, une diminution du rapport A / G se développe le plus souvent, à la fois par une diminution de l’albuminémie et une augmentation de la globulinémie.

La réduction de l'albumine dans le sang se produit avec de nombreuses maladies et processus pathologiques, en particulier avec alimentation (principalement l'insuffisance de protéines), avec des processus inflammatoires étendus, des brûlures, des maladies infectieuses graves et durables, la néphrose, la cirrhose du foie, etc.

Augmenter un₁- et un₂-globulines observées dans de nombreuses maladies infectieuses et destructrices-nécrotiques aiguës, rhumatismes aigus, néphrose, diverses tumeurs malignes, en particulier dans les cancers, etc.

Une augmentation des b-globulines dans le sang se produit dans les cas d'hépatite, de b-myélome, de néphrose, etc.

Une augmentation de la teneur en glycoglobulines dans le sang se retrouve dans diverses maladies inflammatoires chroniques, cirrhose du foie, myélome, etc. Les g-globulinémies sont physiologiques et pathologiques, congénitales et acquises, quantitatives et qualitatives.

Par exemple, un nouveau-né peut avoir à la fois une hypogammaglobulinémie et une digammaglobulinémie. Au cours du processus d'ontogenèse, une hypergammagglobulinémie, une hypogammaglobulinémie et une agammaglobulinémie peuvent se développer, ainsi que l'apparition d'immunoglobulines ou de paraprotéines physiologiquement inertes (produites par un clone pathologique de cellules immunocompétentes, par exemple, dans le myélome).

L'hypoalbuminémie entraîne une diminution de la pression oncotique du sang, du pool labile d'acides aminés du corps, de la capacité de transport du plasma à transférer divers cations, anions, sels, bilirubine, acides gras, hormones, substances médicinales, PAM et divers composés complexes. L'hyperalbuminémie se produisant rarement, l'inverse est vrai.

Hypo-a₁-la globulinémie est caractérisée par une diminution et une hyper-a₁-globulinémie - augmentation de la capacité du plasma à supporter une₁-lipoprotéines, un₁-glycoprotéines, transcortine (un₁-globuline liant les hormones corticostéroïdes) et d’autres.

Hypo-a₂-globulinémie est accompagnée d'une diminution et hyper-un₂-globulinémie - augmenter la capacité du plasma à transporter une₂-lipoprotéines, haptoglobine (un₂-une glycoprotéine capable de se lier à l'hémoglobine, en particulier pendant l'hémolyse, avec formation d'un composé à activité peroxydase, la céruloplasmine (enzyme oxydante contenant Cu 2+), ainsi que de se lier à l'hème hémoglobine contenant Fe 2+, etc.

Avec une déficience en β-globulines dans le sang, une diminution est observée et, avec leur augmentation, une augmentation des lipoprotéines B plasmatiques, de la transferrine (une protéine qui transporte le fer dans le corps), etc.

L'hypogammaglobulinémie se développe en réduisant une ou plusieurs immunoglobulines (Ig G, Ig M, Ig A). Cela s'accompagne d'une inhibition de l'immunité tant systémique que locale, en particulier d'une diminution de la production d'anticorps contre les toxines virales et bactériennes, ainsi que d'anticorps contre certains types de microorganismes.

Souvent avec un déficit en protéines dans le plasma sanguin et une violation du rapport des fractions de protéines (albumine,₁, un₂, b₁, b₂, g-globulines) dans le corps, il existe de nombreux cercles vicieux qui contribuent au renforcement de l'hypo- et de la dysprotéinémie, ainsi qu'au développement de l'anémie, réduisant le nombre et l'activité de diverses protéines (structurelles, de transport et / ou enzymatiques), notamment les protéines digestives, motrices, d'absorption et d'excrétion. activité endocrinienne du tube digestif, perturbant encore plus le métabolisme des protéines, et donc différents processus biologiques et physiologiques.